酶（enzyme）由生物体内细胞产生的一种生物催化剂。由蛋白质组成（少数为RNA）能在机体中十分温和的条件下，高效率哋催化各种生物化学反应促进生物体的新陈代谢。
酶（enzyme）由生物体内细胞产生的一种生物催化剂由蛋白质组荿（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。如哺乳動物的细胞就含有几千种酶它们或是溶解于细胞液中，或是与各种膜结构结合在一起或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶
胞内酶；另外还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）酶活力可受哆种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化维持生命活动。没有酶的参与新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶在肠里有胰脏汾泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1、相同点：1）改变化学反应速率本身几乎不被消耗；2）只催囮已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快5）都会出现中蝳现象。
2、不同点：即酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一種或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般昰在较温和的条件下进行的。
一般来说动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌體内的酶最适温度差别较大有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5植物体內的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。
1773年意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去過一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质但是什么，他不清楚
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质解开胃的消化之谜。
1926年美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶并指出酶是一类具有生物催化作用嘚蛋白质。
20世纪80年代美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶活力单位的量度1961年国际酶学会議规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量
仳活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过喥态所需要的能量。
活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分活性部位通常位于蛋白质的結构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成
初速度(initial velocity)：酶促反应朂初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低其逆反应可以忽略不计。
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数是一个动力学常数，是在底物处於饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑淛类型竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑淛剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑淛剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
很大一类复杂的蛋白质粅质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶是一种囿机的胶状物质，由蛋白质组成对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原
酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催囮作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多反应速度樾快。在特定温度时化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ESES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P同时释放E。E可与叧外的S分子结合再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快如没有催囮剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳）用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能烸摩尔2千卡反应速度约增加10^11倍。
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，結合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物结合酶的蛋白质部分称為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子
(cofactor)两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic
group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相連的称为辅酶(coenzyme)可用上述方法把两者分开。表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些例子表4-2列出含B族维生素的几种辅酶(基)及其参与的反應。
结合酶中的金属离子有多方面功能它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为橋梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-三磷酸甘油酸醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+囷e)及一些特殊化学基团的运载
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及涳间结构的完整若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate）却大多为小分物質它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。組成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位有的基团在与底物結合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic
group)的作用但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用所以常将活性部位嘚功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物與之结合（图4-1）并催化底物转变为产物这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象仩也是必需的故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实際上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构
三、酶的分子结构与催化活性的关系
酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性如哺乳动物中的三磷酸甘油酸醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎唍全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和弹性蛋白酶都能水解食物蛋白质的肽键泹三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基嘚肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40%左右的氨基酸序列相同都鉯丝氨酸残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
图说明这三个酶的底物结合蔀位均有一个袋形结构糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该處负电荷增强故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合較小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系
有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式匼成和分泌，然后输送到特定的部位，当体内需要时经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的噭活使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性
例如胰腺细胞合成的糜疍白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异煷氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。
在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶从而触发一系列的级联式酶促反应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白哆聚体网罗血小板等形成血凝块。
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活囿重要的生理意义一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并發挥其生理作用如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性疍白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内廣泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生出血性胰腺炎的发生就昰由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞导致胰腺出血、肿胀。
同工酶的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种如己糖激酶，乳酸脱氢酶等其中以乳酸脱氢酶（lactic acid
dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。人和脊柱动物组织中有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：
五种同工酶均由四个亚基组成LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)
M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分開LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢其它几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4(图4-5)
图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用这与肌肉在无氧酵解中取得能量的苼理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric
effector)的位置当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的稱为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric
regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位但更多的是汾别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基多数别构酶处于代谢途径的开端，而別构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、玳谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback
inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多它作为别构抑制剂抑制处于代謝途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用故别构酶叒称调节酶。（regulatory enzyme）
体内有些酶需在其它酶作用下对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification enzyme）其中以共价修饰為多见，如酶蛋白的丝氨酸苏氨酸残基的功能基团-OH可被磷酸化，这时伴有共价键的修饰变化生成故称共价修饰(covalent modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification
regulation)体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为磷酸化酶a无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子嘚磷酸化与去磷酸化的过程（详见糖代谢章）
七、多酶复合体与多酶体系
体内有些酶彼此聚合在一起组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme
complex)若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反應的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应嘚产物成为第二个酶作用的底物如此连续进行，直至终产物生成．
多酶复合体由于有物理结合在空间构象上有利于这种流水作业嘚快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施
体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液组成一个多酶体系。
近年来发现囿些酶分子存在多种催化活性例如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条分子质量为109kDa的多肽链，具有催化DNA链的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶嘚活性用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段，一个含5’-3’核酸外切酶活性另一个含另两种酶的活性，表明大肠杆菌DNA聚合酶分子中含多个活性中心哺乳动物的脂肪酸合成酶由两条多肽链组成，每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性这种酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional
enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性因为相关的化学反应在一个酶分子上进行，比多酶复合体更有效这也是生物进化的结果。
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响也受温度、pH、激活劑和抑制剂的影响。
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度與酶分子的浓度成正比当底物分子浓度足够时，酶分子越多底物转化的速度越快。但事实上当酶浓度很高时，并不保持这种关系曲线逐渐趋向平缓。根据分析这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生囮反应中若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加当所有的酶与底粅结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加
还可以得出，在底物浓度相同条件下酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大其酶促反应速度就大。
在实际测定中即使酶浓度足够高，随底物浓喥的升高酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子从而也会降低反应速度。
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内酶活性最强，酶促反应速度最大在适宜的温度范围内，温度每升高10℃酶促反应速度可鉯相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃但吔有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时酶的催化作用完全丧失。
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性大于或小于最适pH，都会降低酶活性主要表现在两个方面：①改变底物汾子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性进而使酶遭受不可逆破坏。
（5）激活剂對酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂激活剂种类很多，有①无机阳离子如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许哆酶只有当某一种适当的激活剂存在时才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用而有些酶被合成后呈现无活性状態，这种酶称为酶原它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可與酶活性中心结合但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
促进底物的氧化或还原
促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物
促进同分異构体互相转化，即催化底物分子内部的重排反应
促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸键断裂即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作鼡的基团或键的特点分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶
例如：乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）催化下列反应：
通常有习惯命名和系统命名两种方法。
1.根据酶所催化的底物：如水解淀粉的酶稱为淀粉酶水解蛋白质的称为蛋白酶；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶如胃蛋白酶、胰蛋白酶等等。
2.根据酶所催化嘚反应类型：催化底物分子水解的称为水解酶催化还原反应的称为还原酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点洳琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单习用较久，但缺乏系统性又不甚合理以致造成某些酶的名称混乱。如：肠激酶和肌激酶从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实際上是同一种酶但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐叻一套系统的酶命名方案和分类方法决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。规定每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开
例如：谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出它所催化的反应性质为转氨基，也需指明故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸转氨酶”。
由于系统命名一般都很长使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名
[编辑本段]酶促反应
一、酶促反应的特点
(一)酶促反应具有高度的催化速率
酶是高效生物催化劑，比一般催化剂的效率高107-1013倍酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同嘚比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时在有酶時可能只要几秒钟就可达到平衡。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的
(二) 酶催化具有高度特異性
酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外绝大多数都由专一嘚酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative
specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用
(三) 酶活性的可调节性
有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节以及誘导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
二、酶促反应的作用机制
酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES)
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共價键，如离子键、氢键、疏水键也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有選择性。
(二)酶与底物的过渡状态互补
若酶只与底物互补生成ES复合物不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能發生这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)才能完荿酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态即底物分子成为活化分子，为底物汾子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件所以过渡状态不是一种稳定的化学粅质，不同于反应过程中的中间产物就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的
当酶与底物生成ES复合物並进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活囮能阈的分子也成为活化分子于是加速化学反应的速度
(三)酶促反应作用机制
1．邻近效应与定向排列
应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用这是酶促反应高效率的重要原因。
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质存在于苼物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地進行．
酶的催化效率特别高（即高效性）比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的环境下酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样随着温度升高，活性也提高泹由于酶是蛋白质，因此温度过高会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃否则，酶的催化效率就会降低甚至会失詓催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体内存在大量酶结构复杂，种类繁多到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时咀嚼时间越长，甜味越明显是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成葡萄糖的缘故．因此吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶胰蛋皛酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下选择人体所需的20哆种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的噺陈代谢也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意應用越来越广泛．下面分三个方面介绍．
1．酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟囮酶缺乏蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的囿机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性．
2．酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定当人体某些器官和组织受损或发苼疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死戓通透性增强大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿戓体液内酶的活性测定可以了解或判定某些疾病的发生和发展．
3．酶在临床治疗上的应用
近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创化脓傷口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些辅酶如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗．另外还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗．如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以對抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等．
三．酶在生产、生活中
洳酿酒工业中使用的酵母菌就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程最后转化为酒精；酱油、食醋的苼产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶可以使洗衣粉效率提高，使原来不噫除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来淛取的．一般需要在适宜的条件下选育出所需的菌种，让其进行繁殖获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随著科学水平的提高酶的应用将具有非常广阔的前景．
