举例说明病毒的复制周期结构及复制周期

来源：蜘蛛抓取(WebSpider) 时间：2016-06-20 14:12 标签： 准周期信号举例
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病毒学复习题及其答案
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你可能喜欢HIV复制周期概述
以核衣壳形式进入细胞后，多种细胞内事件发生导致前病毒整合到细胞染色体上。在早期步骤中，HIV RNA在与亲环素结合的衣壳蛋白之4的帮助下脱离病毒衣壳。亲环蛋白A （C这A）是一种肽基脯氨酰异构酶，以结合衣壳蛋白（CA）并有助于HIV复制。
因其在病毒组装过程中与G蛋白存在直接相互作用，所以它会存在于七HIV病毒颗粒中。亲环素A在病毒增殖中的促进作用依赖于其在靶细胞中是否存在，这一过程对环孢霉素的抑制作用敏感。
同样，在与核心蛋白（主要是MA）的相互作用下，病毒RNA利用自身拥有的RNA和DNA依赖的DNA聚合酶和RN苯胺H活性进行逆转录，最终形成病毒基因组的双链DNA拷贝（以DNA）。为有效进行逆转录，核壳蛋白似乎作为分子伴侣发生作用。它提高了逆转录过程中长链cDNA转录物的比例，并进而在逆转录后、病毒出芽前，对基因组RNA的高效包装中发生作用。p7蛋白包含两个逆转录病毒锌指结构，对其发挥功能是必需的。
逆转录产生的cDNA是整合前复合物(PIC)的一部分，PIC也包含病毒基质蛋白(MA)、Vpr和整合酶蛋白(IN) 。在PIC中MA可能不是必需的。此外，PTC中的Vpr可能有助于病毒人核，但它也不是必需的。IN蛋白含有一段短的核定位信号序列，对PIC入核必需但并不参与复合物的酶活性。PIC以核孔复合物的形式被转运进入细胞核，然后在整合酶及宿主细胞因子的参与下，线性病毒DNA整合到细胞染色体。最近的研究表明，内核膜蛋白emerln可能是HIV复制必需的。如果缺乏emerln，病毒cDNA和染色质问的相互作用以及随后的整合可能都不会发生。
HIV前病毒的整合主要发生在宿主基因组的转录活性区，尤其是被HIV感染所激活的区域。整合过程可能涉及病毒整合酶与人晶状体上皮来源的生长因子／转录辅激活物p75蛋白(LEDGE/p75)形成的特异性核复合物。LEDGE/p7 5是一种染色质结合细胞蛋白，能保护细胞兔于压力诱导的细胞凋亡，并且是整合酶主要的染色质拴缚因子。LEDGE/p75介导HIV整合到转录位点，尤其是含有较少GC富集区的序列。但是，整合酶通过L曰)GE/p75拴缚到染色质是否能决定整合发生的位点仍有待研究。
PIC的亲核转运依赖于MA和Vpr与包含亲环素的细胞核质蛋白复合物的相互作用。如前所述，在病毒颗粒内与Gag结合的细胞蛋白CypA参与H-IV复制周期的早期过程。然而，由于在包括HIV-2、SIV及HIV-r 0组病毒等其他逆转录病毒的复制过程中，Gag蛋白并不与CypA结合，该功能似乎是非必需的。此外，通过利用绿色荧光蛋白标记病毒颗粒的方法，一些研究者发现HIV在进入细胞后与细胞骨架成分相互作用，可能移动到微管网络，并在衣壳蛋白失去前进行逆转录过程。PIC形成后运输到核膜并进入核孔。总体上，细胞活化通过许可PIC容易进入细胞核的方式增强了HIV感染。
病毒完成整合后，感染细胞中最早出现的是主要调节基因编码的双剪接mRNA转录本，特别是Tat、Rev和Nef。尚不清楚最早产生了哪种病毒蛋白质，但Nef的mRNA占大多数(80%)。
在前病毒不整合到细胞染色体的条件下是否可以产生具有感染性的HIV目前尚不确定。在一些研究中发现，HIV整合对有效产生子代病毒是必需的。在关于SIV int/nef突变体的研究中，尽管存在一些病毒抗原的表达，但是SIV复制却大大降低。目前，整合过程被认为是产生子代病毒所必需的，但是在未整合情况下，HIV蛋白(如Nef或Gag)的表达仍然可以发生。
调节性细胞蛋白在静息细胞(resting cells)感染的开始阶段是必需的，因此这些蛋白的早期转录很重要，这可以解释急性感染者中的细胞毒T淋巴细胞主要识别Nef和Tat表位的现象。据推测，病毒蛋白产生的情况能够决定HIV感染是产毒性的还是潜伏性的。Tat蛋白的高水平表达会激活大量病毒产生。Nef蛋白则具有多种作用，通常会增强病毒复制，这取决于感染细胞的种类以及参与的Nef等位基因。
Rev蛋白在HIV调节蛋白和结构蛋白的表达中起到平衡作用。Rev促进了大量编码结构基因产物和酶的未剪接mRNA向细胞质转运，其功能依赖于某些细胞因子。对Mason-Pfizer猴病毒的早期研究中发现了可替代Rev的一个病毒基因，通过与细胞因子相互作用参与mRNA的转运。在病毒复制周期的晚期阶段，Rev可通过下调自身的形成引起子代病毒形成减少甚至发生潜伏感染。在对HIV复制非完全许可的细胞中，调节蛋白相对表达主有一定差别，可导致流产性感染、低剂量持续感染或潜伏感染。
病毒组装发生在细胞膜上，病毒RNA被包裹进核衣壳内，然后通过细胞膜出芽获得病毒膜蛋白。gp120和gp41蛋白结合进入病毒颗粒包膜的过程包括gp41蛋白胞质尾区与Gag (Pr55)蛋白的相互作用。HIV的出芽过程有两种主要模型。一种是细胞膜上富含鞘脂类和胆固醇的脂质&筏&模型。Gag和Gag/Pol前体定位到筏区域，HIV优先从这些区域出芽。病毒颗粒与筏的接触需要充足的胆固醇，这对HJV组装和释放很重要。Nef可能在增加胆固醇的合成及其结合到病毒颗粒中有作用。
另一种模型称为特洛伊外吐小体假说，常见于巨噬细胞，参与多泡体到出芽处HIV的组装。这些泡体到达细胞表面与细胞膜融合，以外吐小体的形式释放病毒。
在病毒出芽中，细胞膜破裂并形成不连续的病毒外膜和细胞膜。病毒招募细胞内蛋白参与这一过程，p6蛋白作为Gag蛋白中的停泊位点驱动HIV-1的组装。因为Gag蛋白在晚期阶段极其重要，所以它被认为是L结构域的一部分（如上内容）。参与破坏细胞膜以利于释放病毒的一个蛋白是人肿瘤易感基因101的产物(Tsgl01)，它与泛素连接酶(E2)有关并结合p6，通过运输Gag至细胞膜促进HIV出芽并帮助病毒颗粒的成熟和释放。Tsgl01还可能阻止Gag蛋白的多泛素化和降解。
出芽时成熟的衣壳类似一个fullerene锥体。在病毒蛋白酶作用下，病毒颗粒蛋白最终在出芽颗粒内成熟。与Vpu一样，衣壳p2蛋白参与病毒颗粒组装的最后步骤。如上所述，亲环素通过与衣壳蛋白的相互作用在许多HIV-r分离株的病毒组装过程中也有重要作用。
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